Амины органические соединения, являющиеся производными аммиака, в молекуле которого один, два или три атома водорода замещены на углеводородные радикалы. По числу замещённых атомов водорода различают соответственно первичные, (Замещен один атом водорода) вторичные (Замещены два атома водорода из трех) и третичные (Замещены три атома водорода из трех) амины.

Сульфаниламидные препараты (сульфаниламиды) - к ним относятся производные сульфаниловой кислоты, в готовом виде представляют собой белые или слегка желтоватые порошки без запаха и вкуса, плохо растворимые в воде. Их противомикробное действие связано главным образом с тем, что они нарушают процесс получения микробами необходимых для их жизни и развития "ростовых" факторов - фолиевой кислоты и других веществ. Прием сульфаниламидов в недостаточных дозах или слишком раннее прекращение лечения могут привести к появлению устойчивых штаммов возбудителей, не поддающихся в дальнейшем действию сульфаниламидов.

Хинолин Производные хинолина, используют в медицине (плазмоцид, хинин).плазмоцидхинин Хинин - обладающий жаропонижающим и обезболивающим свойствами, а также выраженным действием против малярийных плазмодиев. Плазмоцид синтетический противомалярийный препарат

А МИНОКИСЛОТЫ Аминокислоты (аминокарбоновые кислоты) органические соединения, в молекуле которых одновременно содержатся карбоксильные и аминные группы. Аминокислоты могут рассматриваться как производные карбоновых кислот, в которых один или несколько атомов водорода заменены на аминные группы.

П РИМЕНЕНИЕ В МЕДИЦИНЕ. Аминокислоты широко используются в современной фармакологии. Являясь не только структурными элементами белков и других эндогенных соединений, они имеют большое функциональное значение. Некоторые из них выступают в качестве нейромедиаторных веществ. Некоторые аминокислоты нашли самостоятельное применение в качестве лекарственных средств.

Аминокислоты применяют также в качестве парентерального питания больных, то есть минуя желудочно-кишечный тракт, с заболеваниями пищеварительных и других органов; а также для лечения заболеваний печени, малокровия, ожогов (метионин), язв желудка (гистидин), при нервно- психических заболеваниях (глутаминовая кислота и т. п.). Аминокислоты применяются в животноводстве и ветеринарии для питания и лечения животных, а также в микробиологической, медицинской и пищевой промышленности.

Важно принимать аминокислоты с кофакторами, которыми обычно являются витамины, минеральные соли или другие питательные вещества, которые помогают аминокислотам в ходе процессов метаболизма в организме человека. Также важно принимать аминокислоты в комплексе, а не просто какую-то одну аминокислоту, поскольку в действие аминокислот вовлечены сложные метаболические пути, для которых необходимы разные кофакторы и другие аминокислоты.

Л ИТЕРАТУРА 1) iy-tip-okisleniya.html 2)Т.Т.Березов Биологическая химия 3)Б.Ф.Коровкин Биологическая химия

Аминокислоты Номенклатура: Номенклатура: x-амино- -овая кислота Изомерия: Изомерия: углеводородного скелета углеводородного скелета углеводородного скелета углеводородного скелета положения аминогруппы положения аминогруппы положения аминогруппы положения аминогруппы оптическая оптическая оптическая

Физические и химические свойства оптических изомеров практически идентичны, эти вещества могут существенно отличаться по своей биологической активности, совместимости с другими природными соединениями, даже по вкусу и запаху. O CH 3 – CH – C | OH | OH NH 3 NH 3

Аминокислоты делят на: Аминокислоты Аминокислоты делят на: Природные Природные Их около 150, они были обнаружены в живых организмах, около 20 из них входят в состав белков. Половина этих аминокислот – незаменимые (не синтезируются в организме человека), они поступают с пищей. Синтетические Синтетические Получают кислотным гидролизом белков, либо из карбоновых кислот, воздействуя на них галогенном и, далее, аммиаком.

Аминокислоты Физические свойства. Физические свойства. Бесцветные. Кристаллические. Хорошо растворимы в воде, но нерастворимы в эфире. В зависимости от R могут быть сладкими, горькими или безвкусными. Обладают оптической активностью. Плавятся с разложением при температуре выше 200º.

Аминокислоты Теория химического строения органических соединений: Атомы в молекулах орг. веществ связаны в определённой последовательности согласно их валентности. Свойства веществ определяются не только их качественным и количественным составом, но и порядком соединения атомов в молекуле. Свойства орг. соединений зависят не только от состава вещества и порядка соединения атомов в молекуле, но и от взаимного влияния атомов в молекуле. По строению орг. соединений можно предсказать их свойства, а по свойствам определить строение. Бутлеров А. М.

Аминокислоты Задача. Определите формулу аминокислоты, если массовые доли углерода, водорода, кислорода и азота соответственно равны: 48%, 9,34%, 42,67% и 18, 67%. Напишите все возможные структурные формулы и назовите их. Определите формулу аминокислоты, если массовые доли углерода, водорода, кислорода и азота соответственно равны: 48%, 9,34%, 42,67% и 18, 67%. Напишите все возможные структурные формулы и назовите их.

Аминокислоты Проверь себя: Задание 1 1) а 1) а: 2-аминопропановая кислота е е: 3-аминопропановая кислота 2) б 2) б: 2-амино-2-метилпропановая кислота в в: 3-аминобутановая кислота 3) г 3) г: 4-аминопентановая кислота д д: 3-амино-2,2-диметилпропановая кислота

1 слайд

2 слайд

История открытия К началу XIX столетия появляются первые работы по химическому изучению белков. Уже в 1803 г. Дж. Дальтон дает первые формулы белков - альбумина и желатина - как веществ, содержащих азот. В 1810 г. Ж. Гей-Люссак проводит химические анализы белков - фибрина крови, казеина и отмечает сходство их элементного состава. Решающее значение для понимания химической природы белков имело выделение при их гидролизе аминокислот. Вероятно, первым это сделал А. Браконно в 1820 г., когда, действуя на белки серной кислотой, при кипячении он получил «клеевой сахар», или гликокол (глицин), при гидролизе фибрина из мяса - лейцин и при разложении шерсти - также лейцин и смесь других продуктов гидролиза. Первой открытой аминокислотой был, видимо, аспарагин, выделенный Л. Вокленом из сока спаржи Asparagus (1806). В это же время Ж. Пруст получил лейцин при разложении сыра и творога. Затем из продуктов гидролиза белка были выделены многие другие аминокислоты (табл. 1).

3 слайд

Аминокислота Год Источник Кто впервые выделил 1. Глицин 1820 Желатин А.Браконно 2. Лейцин 1820 1839 Мышечные волокна Фибринб шерсть А.Браконно Г.Мульдер 3. Тирозин 1848 Казеин Ф.Бопп 4. Серин 1865 Шелк Э.Крамер 5. Глутаминовая к-та 1866 Растительные белки Г.Риттхаузен 6. Аспарагиновая к-та 1868 Конглутин легумин Г.Риттхаузен 7. Фенилаланин 1881 Ростки люпина Э.Шульце, Й.Барбьери 8. Аланин 1888 Фиброин шелка Т.Вейль 9. Лизин 1889 Казеин Э.Дрексель 10. Аргинин 1895 Вещество рога С.Хедин 11. Гистидин 1896 Стуринб гистоны А.Коссель, С.Хедин 12. Цистин 1899 Вещество рога К.Мёрнер 13. Валин 1901 Казеин Э.Фишер 14. Пролин 1901 Казеин Э.Фишер 15. Оксипролин 1902 Желатин Э.Фишер 16. Триптофан 1902 Казеин Ф.Гопкинс, Д.Кол 17.Изолейцин 1904 Фибрин Ф.Эрлих 18. Метионин 1922 Казеин Д. Мёллер 19. Треонин 1925 Белки овса С.Шрайвер 20. Оксилизин 1925 Белки рыб С.Шрайвер

4 слайд

Первая концепция строения белков принадлежит голландскому химику Г. Мульдеру (1836). Основываясь на теории радикалов, он сформулировал понятие о минимальной структурной единице, входящей в состав всех белков. Эту единицу, которой приписывался состав 2C8H12N2 + 50, Г. Мульдер назвал протеином (Рг), а свою концепцию - теорией протеина. Позднее состав протеина был уточнен - C40H62N10O12; дополнительно к протеинным единицам некоторые белки содержали серу и фосфор. Формула белков, предложенная Мульдером в 1838 г., выглядела так: Г. Мульдер пользовался структурными формулами и для обозначения ряда физиологических процессов. В своем учебнике физиологической химии (1844) он рассматривал дыхание как окисление протеина, пищеварение - как перестройку белка с изменением содержания S, Р, Са и т. п. Работы Г. Мульдера способствовали широкому распространению взглядов о единстве всех белков, их фундаментальном значении в мире живой природы. Однако вскоре наступают трудные времена для теории протеина. В 1846 г. Н. Э. Лясковский, работавший в лаборатории Ю. Либиха, доказал неточность многих приведенных Г. Мульдером анализов. Свои сомнения в правильности теории публично высказал Ю. Либих. Г. Мульдер пытался корректировать формулу протеина, но в конце концов уступил под натиском новых фактов и открытий. белок сыворотки крови 10Pr S2P

5 слайд

Структура и свойства аминокислот Общую структурную формулу любой аминокислоты можно представить следующим образом: карбоксильная группа (- СООН) и аминогруппа (- NH2) связаны с одним и тем же a-атомом углерода (счет атомов ведется от карбоксильной группы с помощью букв греческого алфавита - α, β, γ и т. д.). По взаимному расположению функциональных групп: α , β , γ… α-аминомасляная β-аминопропионовая γ-аминомасляная

6 слайд

Классификация По радикалу Неполярные: глицин, аланин, валин, изолейцин, лейцин, пролин, метионин, фенилаланин, триптофан Полярные незаряженные (заряды скомпенсированы) pH=7: серин, треонин, цистеин, аспарагин, глутамин, тирозин Полярные заряженные отрицательно при pH7: лизин, аргинин, гистидин По функциональным группам Алифатические Моноаминомонокарбоновые: глицин, аланин, валин, изолейцин, лейцин Оксимоноаминокарбоновые: серин, треонин Моноаминодикарбоновые: аспартат, глутамат, за счёт второй карбоксильной группы несут в растворе отрицательный заряд Амиды моноаминодикарбоновых: аспарагин, глутамин Диаминомонокарбоновые: лизин, аргинин, несут в растворе положительный заряд Серосодержащие: цистеин, метионин Ароматические: фенилаланин, тирозин, триптофан, (гистидин) Гетероциклические: триптофан, гистидин, пролин Иминокислоты: пролин

7 слайд

8 слайд

Оптическая изомерия Все входящие в состав живых организмов α-аминокислоты, кроме глицина, содержат асимметричный атом углерода (треонин и изолейцин содержат два асимметричных атома) и обладают оптической активностью. Почти все встречающиеся в природе α-аминокислоты имеют L-форму.

9 слайд

Свойства аминокислот Аминокислоты - бесцветные кристаллические вещества, хорошо растворимые в воде. Многие из них обладают сладким вкусом. Все аминокислоты амфотерные соединения, они могут проявлять как кислотные свойства, обусловленные наличием в их молекулах карбоксильной группы -COOH, так и основные свойства, обусловленные аминогруппой -NH2. Аминокислоты взаимодействуют с кислотами и щелочами. Аминокислоты обычно могут вступать во все реакции, характерные для карбоновых кислот и аминов. Изоэлектрической точкой аминокислоты называют значение pH, при котором максимальная доля молекул аминокислоты обладает нулевым зарядом. При таком pH аминокислота наименее подвижна в электрическом поле, и данное свойство можно использовать для разделения аминокислот, а также белков и пептидов.

12 слайд

В смеси или отдельно аминокислоты применяют в медицине, в том числе при нарушениях обмена веществ и заболеваниях органов пищеварения, при некоторых заболеваниях центральной нервной системы (γ-аминомасляная и глутаминовая кислоты, ДОФА). Аминокислоты используются при изготовлении лекарственных препаратов, красителей, в парфюмерной промышленности, в производстве моющих средств, синтетических волокон и пленки и т. д. Для хозяйственных и медицинских нужд аминокислоты получают с помощью микроорганизмов путем так называемого микробиологического синтеза (лизин, триптофан, треонин); их выделяют также из гидролизатов природных белков (пролин, цистеин, аргинин, гистидин). Но наиболее перспективны смешанные способы получения, совмещающие методы химического синтеза и использованиеферментов.

Описание презентации по отдельным слайдам:

1 слайд

Описание слайда:

2 слайд

Описание слайда:

Аминокислоты -производные карбоновых кислот, содержащие в своем составе одну или несколько аминогрупп: NH2 - CH - COOH R

3 слайд

Описание слайда:

Аминокислоты Природные Их около 150, они были обнаружены в живых организмах, около 20 из них входят в состав белков. Половина этих аминокислот –незаменимые (не синтезируются в организме человека), они поступают с пищей. Синтетические Получают кислотным гидролизом белков либо из карбоновых кислот, воздействуя на них галогеном и, далее, аммиаком. Аминокислоты Природные Их около 150, они были обнаружены в живых организмах, около 20 из них входят в состав белков. Половина этих аминокислот –незаменимые. (не синтезируются в организме человека), они поступают с пищей Синтетические Получают кислотным гидролизом белков либо из карбоновых кислот, воздействуя на них галогеном и, далее, аммиаком.

4 слайд

Описание слайда:

Аминокислоты Природные Их около 150, они были обнаружены в живых организмах, около 20 из них входят в состав белков. Половина этих аминокислот –незаменимые (не синтезируются в организме человека), они поступают с пищей. Синтетические Получают кислотным гидролизом белков либо из карбоновых кислот, воздействуя на них галогеном и, далее, аммиаком. Аминокислоты Некоторые важнейшие α-аминокислоты общей формулы NH2 - CH - COOH R Аминокислота Сокращенное Радикал обозначение Глицин Gly –Н Аланин Ala – CH3 Фенилаланин Phe – CH2–C6H5 Валин Val –СH(CH3)2 Лейцин Leu –CH2–CH(CH3)2 Серин Ser –CH2OH

5 слайд

Описание слайда:

Аминокислоты Природные Их около 150, они были обнаружены в живых организмах, около 20 из них входят в состав белков. Половина этих аминокислот –незаменимые (не синтезируются в организме человека), они поступают с пищей. Синтетические Получают кислотным гидролизом белков либо из карбоновых кислот, воздействуя на них галогеном и, далее, аммиаком. Номенклатура По систематической номенклатуре названия аминокислот образуются из названий соответствующих кислот прибавлением приставки амино- и указанием места расположения аминогруппы по отношению к карбоксильной группе.

6 слайд

Описание слайда:

Аминокислоты Природные Их около 150, они были обнаружены в живых организмах, около 20 из них входят в состав белков. Половина этих аминокислот –незаменимые (не синтезируются в организме человека), они поступают с пищей. Синтетические Получают кислотным гидролизом белков либо из карбоновых кислот, воздействуя на них галогеном и, далее, аммиаком. Номенклатура Часто используется другой способ построения названий аминокислот, согласно которому к тривиальному названию карбоновой кислоты добавляется приставка амино- с указанием положения аминогруппы буквой греческого алфавита.

7 слайд

Описание слайда:

Аминокислоты Природные Их около 150, они были обнаружены в живых организмах, около 20 из них входят в состав белков. Половина этих аминокислот –незаменимые (не синтезируются в организме человека), они поступают с пищей. Синтетические Получают кислотным гидролизом белков либо из карбоновых кислот, воздействуя на них галогеном и, далее, аммиаком. Изомерия аминокислот углеродного скелета; положения функциональных групп; межклассовая (нитросоединения); оптическая

8 слайд

Описание слайда:

Аминокислоты Природные Их около 150, они были обнаружены в живых организмах, около 20 из них входят в состав белков. Половина этих аминокислот –незаменимые (не синтезируются в организме человека), они поступают с пищей. Синтетические Получают кислотным гидролизом белков либо из карбоновых кислот, воздействуя на них галогеном и, далее, аммиаком. Изомерия аминокислот углеродного скелета

9 слайд

Описание слайда:

Аминокислоты Природные Их около 150, они были обнаружены в живых организмах, около 20 из них входят в состав белков. Половина этих аминокислот –незаменимые (не синтезируются в организме человека), они поступают с пищей. Синтетические Получают кислотным гидролизом белков либо из карбоновых кислот, воздействуя на них галогеном и, далее, аммиаком. Изомерия аминокислот положения функциональных групп

10 слайд

Описание слайда:

11 слайд

Описание слайда:

Аминокислоты Природные Их около 150, они были обнаружены в живых организмах, около 20 из них входят в состав белков. Половина этих аминокислот –незаменимые (не синтезируются в организме человека), они поступают с пищей. Синтетические Получают кислотным гидролизом белков либо из карбоновых кислот, воздействуя на них галогеном и, далее, аммиаком. Изомерия аминокислот оптическая изомерия O CH3 – CH – C | OH NH2 Физические и химические свойства оптических изомеров практически идентичны, однако эти вещества могут существенно отличаться по своей биологической активности, совместимости с другими природными соединениями, даже по вкусу и запаху.

12 слайд

Описание слайда:

Аминокислоты Природные Их около 150, они были обнаружены в живых организмах, около 20 из них входят в состав белков. Половина этих аминокислот –незаменимые (не синтезируются в организме человека), они поступают с пищей. Синтетические Получают кислотным гидролизом белков либо из карбоновых кислот, воздействуя на них галогеном и, далее, аммиаком. Физические свойства бесцветные; кристаллические; хорошо растворимы в воде, но нерастворимы в эфире; в зависимости от R могут быть сладкими, горькими или безвкусными; плавятся с разложением при температуре выше 200º.

13 слайд

Описание слайда:

Аминокислоты Природные Их около 150, они были обнаружены в живых организмах, около 20 из них входят в состав белков. Половина этих аминокислот –незаменимые (не синтезируются в организме человека), они поступают с пищей. Синтетические Получают кислотным гидролизом белков либо из карбоновых кислот, воздействуя на них галогеном и, далее, аммиаком. Химические свойства Наличие амино- и карбоксильной групп определяет двойственность химических свойств аминокислот. Амфотерность (от греч. amphуteros – «и тот и другой») – способность некоторых веществ в зависимости от условий проявлять либо кислотные, либо основные свойства; амфотерные вещества иногда называют амфолитами.

14 слайд

Описание слайда:

Аминокислоты Природные Их около 150, они были обнаружены в живых организмах, около 20 из них входят в состав белков. Половина этих аминокислот –незаменимые (не синтезируются в организме человека), они поступают с пищей. Синтетические Получают кислотным гидролизом белков либо из карбоновых кислот, воздействуя на них галогеном и, далее, аммиаком. Химические свойства –СООН –NH ВЗАИМОДЕЙСТВИЕ ФУНКЦИОНАЛЬНЫХ ГРУПП * с металлами * со спиртами * со щелочами * с сильными кислотами * с галогено- водородами * Образование внутренних солей * Образование молекул белков

15 слайд

Описание слайда:

Аминокислоты Природные Их около 150, они были обнаружены в живых организмах, около 20 из них входят в состав белков. Половина этих аминокислот –незаменимые (не синтезируются в организме человека), они поступают с пищей. Синтетические Получают кислотным гидролизом белков либо из карбоновых кислот, воздействуя на них галогеном и, далее, аммиаком. Взаимодействие со щелочами O O H2N – CH – C + NaOH → H2N – CH – C + H2O | OH | ONa R R

16 слайд

Описание слайда:

Аминокислоты Природные Их около 150, они были обнаружены в живых организмах, около 20 из них входят в состав белков. Половина этих аминокислот –незаменимые (не синтезируются в организме человека), они поступают с пищей. Синтетические Получают кислотным гидролизом белков либо из карбоновых кислот, воздействуя на них галогеном и, далее, аммиаком. Взаимодействие с сильными кислотами O + O _ H2N – CH – C + HCl → [ H3N – CH – C ] Cl | OH | OH R R

17 слайд

Описание слайда:

Аминокислоты Природные Их около 150, они были обнаружены в живых организмах, около 20 из них входят в состав белков. Половина этих аминокислот –незаменимые (не синтезируются в организме человека), они поступают с пищей. Синтетические Получают кислотным гидролизом белков либо из карбоновых кислот, воздействуя на них галогеном и, далее, аммиаком. Образование молекул белков Межмолекулярное взаимодействие α-аминокислот приводит к образованию пептидов. При взаимодействии двух α-аминокислот образуется дипептид.

18 слайд

Описание слайда:

Аминокислоты Природные Их около 150, они были обнаружены в живых организмах, около 20 из них входят в состав белков. Половина этих аминокислот –незаменимые (не синтезируются в организме человека), они поступают с пищей. Синтетические Получают кислотным гидролизом белков либо из карбоновых кислот, воздействуя на них галогеном и, далее, аммиаком. Образование биполярного иона Молекулы аминокислот существуют в виде внутренних солей, которые образуются за счет переноса протона от карбоксила к аминогруппе.

19 слайд

Описание слайда:

Аминокислоты Природные Их около 150, они были обнаружены в живых организмах, около 20 из них входят в состав белков. Половина этих аминокислот –незаменимые (не синтезируются в организме человека), они поступают с пищей. Синтетические Получают кислотным гидролизом белков либо из карбоновых кислот, воздействуя на них галогеном и, далее, аммиаком. Образование биполярного иона

20 слайд

Описание слайда:

Аминокислоты Природные Их около 150, они были обнаружены в живых организмах, около 20 из них входят в состав белков. Половина этих аминокислот –незаменимые (не синтезируются в организме человека), они поступают с пищей. Синтетические Получают кислотным гидролизом белков либо из карбоновых кислот, воздействуя на них галогеном и, далее, аммиаком. Химические свойства Реакция этерификации (аминокислоты выступают в качестве кислоты). O O H2N – CH2 – C + СН3OH → H2N – CH – C OH – H2O O-СН3 метиловый эфираминопропионовой кислоты

21 слайд

Описание слайда:

Аминокислоты Природные Их около 150, они были обнаружены в живых организмах, около 20 из них входят в состав белков. Половина этих аминокислот –незаменимые (не синтезируются в организме человека), они поступают с пищей. Синтетические Получают кислотным гидролизом белков либо из карбоновых кислот, воздействуя на них галогеном и, далее, аммиаком. Замещение галогена на аминогруппу в соответствующих галогензамещенных кислотах: Способы получения аминокислот

22 слайд

Описание слайда:

Аминокислоты Природные Их около 150, они были обнаружены в живых организмах, около 20 из них входят в состав белков. Половина этих аминокислот –незаменимые (не синтезируются в организме человека), они поступают с пищей. Синтетические Получают кислотным гидролизом белков либо из карбоновых кислот, воздействуя на них галогеном и, далее, аммиаком. Присоединение аммиака к α, β-непредельным кислотам с образованием β-аминокислот: CH2=CH–COOH + NH3→ H2N–CH2–CH2–COOH Способы получения аминокислот

Аминокислоты, входящие в состав
белков проявляют особые свойства
Все относятся к α-аминокислотам
Являются L-стереоизомерами
Относятся к амфотерным соединениям

КЛАССИФИКАЦИЯ АМИНОКИСЛОТ по структуре углеродной цепи

КЛАССИФИКАЦИЯ
АМИНОКИСЛОТ по структуре
углеродной цепи
Аминокислоты
Ациклические (нециклические)
Ароматические
Циклические
Гетероциклические

Классификация по кислотно-основным
группам, наличию других
функциональных групп и радикалов
Моноаминокарбоновые (нейтральные)
аминокислоты:
1) H2N - CH2 - COOH
Аминоуксусная кислота, 2-аминоэтановаякислота,
глицин (ГЛИ)
Сладкая на вкус, широко распространена в растительном
мире, входит в состав альбумина, используется как
успокаивающее средство при нервных расстройствах

*
2) CH3 - CH - COOH
NH2
α-аминопропионовая кислота, 2-аминопропановая
кислота, аланин (АЛА)
Источник энергии для головного мозга и ЦНС,
укрепляет иммунную систему, участвует в
метаболизме сахаров

*
3) CH2 - CH - COOH
OH
NH2
α-амино-β-гидроксипропионовая кислота, 2-амино3-гидроксипропановая кислота, серин (СЕР)
Входит в состав белков растительного и животного
происхождения, очень много в казеине молока,
относится гидроксиаминокислотам

*
4) CH2 - CH - COOH
SH
NH2
α-амино-β-тиопропионовая кислота,
2- амино-3-меркаптопропановая кислота,
цистеин (ЦИС)
Участвует в обмене серы в организме, обладает
радиопротекторным действием, нарушение обмена
цистеина приводит к изменению хрусталика глаза и
катаракте
‫٭٭‬

CH2 - CH - COOH
2
S
CH2 - CH - COOH
-2H
SH
+2H
NH2
S
NH2
NH2
CH2 - CH - COOH
Дисульфид-2-амино-3пропановой кислоты,
цистин (ЦИ-S-S-ЦИ)
Цистин -единственная диамино-дикарбоновая
аминокислота

*
5) CH2 - CH2 - CH - COOH
S - CH3
NH2
α-амино-γ-метилтиомасляная кислота,
2-амино-4-метилтиобутановая кислота,
метионин (МЕТ)
Метионин имеет метильную группу, благодаря которой
способствует предупреждению ожирения печени,
участвует в синтезе гормонов, ферментов, за счет
подвижной метильной группы способен удалять
токсические вещества. Метионин используется в
качестве лекарственного препарата для лечения и
предупреждения заболеваний печени

Метионин, цистеин и цистин
относят к серусодержащим
аминокислотам, их особенно
много в белках, которые входят
в состав роговых образований:
волосы, шерсть, рога, копыта,
ногти

*
6) CH3 -CH - CH - COOH
CH 3 NH2
α-аминоизовалериановая кислота,
2-амино-3-метилбутановая кислота,
валин (ВАЛ)
Один из главных компонентов роста тканей,
применяется как антидепресант

*
*
7) CH3 -CH - CH - COOH
OH
NH2
α-амино-β-оксимасляная кислота,
2- амино-3-гидроксибутановая кислота,
треонин (ТРЕ)
Обладает липотрофными свойствами, необходим для
синтеза иммуглобулинов и антител, важный
компонент коллагена, эластина и протеина эмали

*
8) CH3 -CH -CH2 - CH - COOH
CH 3
NH2
α-аминоизокапроновая кислота,
2-амино-4-метилпентановая кислота,
лейцин (ЛЕЙ)
Лейцин в большом количестве
содержится в гемоглобине, казеине,
яичном альбумине, понижает
содержание сахара в крови, способствует
заживлению ран, отсутствует у
алкоголиков и наркоманов

*
*
9) CH3 -CH2 -CH - CH - COOH
CH3 NH2
α-амино-β-метилвалериановая кислота,
2- амино-3-метилпентановая кислота,
изолейцин (ИЛЕ)

Моноаминодикарбоновые
аминокислоты:
(кислые)
*
10) HOOC -CH2 - CH - COOH
NH2
α-аминоянтарная кислота,
2-аминобутадиовая кислота,
аспарагиновая кислота (АСП)
Принимает участие в реакциях переаминирования, в
работе иммунной системы и синтезе нуклеиновых
кислот

Моноаминодикарбоновые
(кислые) аминокислоты:
*
11) HOOC -CH2 - CH2 - CH - COOH
NH2
α-аминоглутаровая кислота,
2-аминопентандиовая кислота,
глутаминовая кислота (ГЛУ)
Источник аминогруппы в метаболических
процессах

O
*
C -CH2 - CH - COOH
H 2N
NH2
Амид аспарагиновой кислоты (АСН)

O
H2N
*
C -CH2 - CH2 - CH - COOH
NH2
Амид глутаминовой кислоты (ГЛН)
Глутамина в организме больше чем других
аминокислот, он необходим для синтеза гликогена и
энергообмена в клетках мышц, улучшает
краткосрочную и долгосрочную память

Диаминомонокарбоновые
(основные) аминокислоты:
*
12) H2N - CH2 - CH2 - CH2- CH2 - CH - COOH
NH2
α,ε-диаминокапроновая кислота,
2,6-диаминогексановая кислота,
лизин (ЛИЗ)
Обеспечивает усвоение кальция, участвует в
образовании коллагена, выработке антител, гормонов,
ферментов

Диаминомонокарбоновые
(основные) аминокислоты:
*
13) H2N - C - NH - CH2 - CH2- CH2 - CH - COOH
NH
NH2
α-амино-Δ-гуанидилвалериановая кислота,
2-амино-5-гуанидилпентановая кислота,
аргинин (АРГ)
Вызывает замедление развития опухолей, укрепляет
иммунную систему, способствует приросту мышечной
массы

Ароматические аминокислоты
*
14)
CH2 - CH - COOH
NH2
α-амино-β-фенилпропионовая кислота,
2- амино-3-фенилпропановая кислота,
фенилаланин (ФЕН)
Необходим для синтеза тирозина и гормонов,
регулирует работу щитовидной железы,
способствует регуляции природного цвета кожи,
путем образования пигмента меланина

Ароматические аминокислоты
*
CH2 - CH - COOH
15)
HO
NH2
α-амино-β-(n-оксифенил)-пропионовая кислота,
2- амино-3-(4-гидроксифенил)-пропановая кислота,
тирозин (ТИР)
Необходим для нормальной работы надпочечников,
щитовидной железы и гипофиза, обладает мощным
стимулирующим действием

N
16)
*
CH2 - CH - COOH
N
H
NH2
α-амино-β-имидазолилпропионовая кислота,
2- амино-3-имидазолилпропановая кислота,
гистидин (ГИС)
Играет важную роль в метаболизме белков, в синтезе
гемоглобина, является одним из важнейших регуляторов
свертывания крови

Гетероциклические аминокислоты:
*
CH2 -CH - COOH
17)
NH2
N
H
α-амино-β-индолилпропионовая кислота,
2- амино-3-индолилпропановая кислота,
триптофан (ТРИ)
Естественный релаксант, помогает бороться с
состоянием беспокойства и бессоницы

Иминокислоты:
18)
*
COOH
N
H
Пирролидин-2-карбоновая кислота,
пролин (ПРО)

Иминокислоты:
OH
*
19)
*
COOH
N
H
4-гидроксипирролидин-2-карбоновая кислота,
оксипролин (НО-ПРО)

Классификация аминокислот в зависимости от радикала
Неполярные (гидрофобные)
Полярные(гидрофильные)

ПОЛЯРНЫЕ АМИНОКИСЛОТЫ

ИОНОГЕННЫЕ
НЕИОНОГЕННЫЕ
СПОСОБНЫЕ К ДИССОЦИАЦИИ
В УСЛОВИЯХ ОРГАНИЗМА
CH2 - CH - COOH
HO
NH2
тирозин
НЕ СПОСОБНЫЕ
HO - CH2 - CH - COOH
NH2
серин

Полярные аминокислоты с
ионогенными группами в условиях
организма могут находиться в виде
анионов и катионов
В виде анионов
В виде катионов
Асп
Лиз
Глу
Арг
Тир
Гис
Цис

Полярные ионогенные
радикалы располагаются
как на поверхности, так и
внутри белковых молекул.
Они участвуют в
образовании водородных
связей с другими
полярными группами

Все α-аминокислоты, за исключением
глицина, имеют асимметрический атом
углерода и существуют в виде
энантиомеров, относящихся к D- и Lрядам. В белках животных организмов
представлены L-аминокислоты, в белках
микроорганизмов встречаются и
аминокислоты D-ряда. D-аминокислоты
животным организмом не усваиваются

СТЕРЕОИЗОМЕРИЯ α-АМИНОКИСЛОТ
COOH
H2N
COOH
H
H2N
H
CH3
L-аланин
CH3
L-треонин
COOH
H
H2N
H
OH
H3C
H
C2H5
L-изолейцин

Три аминокислоты имеют два
центра хиральности
треонин
изолейцин,
4-гидроксипролин

15.2. БИОСИНТЕТИЧЕСКИЕ ПУТИ
ОБРАЗОВАНИЯ АМИНОКИСЛОТ
Биосинтез α-аминокислот
осуществляется из α-кетокислот продуктов метаболизма углеводов.
Возможны два пути превращения
кетокислот в аминокислоты

1) Восстановительное аминирование
с участием кофермента НАД-Н
HOOC-CH2- CH2-C-COOH
O
+NH3
HAD-H
α-кетоглутаровая кислота
HOOC-CH2- CH2-CH-COOH
NH2
глутаминовая кислота

2) Трансаминирование (переаминирование)
источником группы NH2 для кетокислот является
другая аминокислота
пиридоксальфосфат
R -CH -COOH
NH2
+
HOOC-CH2- C-COOH
O
Щавелевоуксусная кислота
HOOC-CH 2-CH-COOH
NH2
Аспарагиновая кислота

15.3. ХИМИЧЕСКИЕ СВОЙСТВА
Аминокислоты- амфотерные соединения, в
растворах существуют в виде биполярных
ионов
Н3+N – СН – СООR

Аминокислотам присущи все свойства как
карбоновых кислот, так и аминов
Реакции карбоксильной группы образование функциональных
производных кислот (сложных эфиров,
амидов, солей, галогенангидридов).
Реакции аминогруппы - образование солей
с сильными кислотами, образование Nацилированных производных

Для аминокислот характерен
целый ряд специфических
реакций, обусловленных
наличием в их структуре
COOH- и NH2- групп у
одного и того же атома
углерода

1)Декарбоксилирование in vivo
приводит к образованию биогенных
аминов
1)
HOOC-CH2- CH2-CH-COOH
→ HOOC-CH2- CH2-CH2- NH2
ГЛУ
│
- CO2 γ-аминомасляная кислота
NH2
природный транквилизатор
in vitro
t0C, Ва(ОН)2
HOOC-CH2- CH2-CH-COOH
→
│
- ВаCO3
NH2
HOOC-CH2- CH2-CH2- NH2

В результате реакции
декарбоксилирования
образуются биогенные амины
(триптамин, гистамин,
коламин, дофамин, серотонин)

2)Дезаминирование (удаление NH2-группы)
а)прямое дезаминирование in vivo
H
HOOC -CH2 - CH - COOH
Аспартаза
COOH
C =C
-NH3
NH2
Аспарагиновая кислота
HOOC
H
Фумаровая кислота

б) Окислительное дезаминирование in vivo
протекает при участии кофермента НАД+
+
+ НАД
R - CH - COOH
R - C - COOH
R - C - COOH
-NH3
-НАД-Н
NH2
H2O
NH
O

Дезаминирование in vitro
CH3 - CH - COOH
CH3 - CH - COOH
+
HNO2
NH2
Метод
+ N2
+ H2O
OH
Ван-Слайка,
применяется для
количественного определения аминокислот

3) гидроксилирование
аминокислот, не имеет аналогии
в химии in vitro
фе нилаланин
гидрокс илаз а
CH2 - CH - COOH
HO
CH2 - CH - COOH
NH2
NH2
ФЕН
ТИР
Отсутствие или недостаток в организме
фермента катализирующего эту реакцию
приводит к тяжелому заболеванию фенилкетонурия